Birkbeck College à Londres
"A molecular switch controls assembly of bacterial focal adhesions"
Science Advances 10.1126/sciadv.adn2789
Attia, B., My, L., Castaing, J. P., Dinet, C., Le Guenno, H., Schmidt, V., Espinosa, L., Anantharaman, V., Aravind, L., Sebban-Kreuzer, C., Nouailler, M., Bornet, O., Viollier, P., Elantak, L., and Mignot, T.
Cv
Bouchra Attia (30 ans) a débuté son parcours académique par une Licence en Biochimie, Chimie et Biopharmaceutique à l'Université d'Aix-Marseille, suivi d'un Master en Bioinformatique, Biochimie Structurale et Génomique. Durant son doctorat (soutenance en 2022), elle a exploré le monde fascinant de la motilité bactérienne sous la direction du Dr Latifa Elantak au laboratoire CNRS-LISM à Marseille en collaboration avec le Dr.Tâm Mignot. Ses recherches se sont concentrées sur la structure et le rôle de la protéine GltJ, un acteur clé dans la régulation d'un type spécifique de mouvement bactérien appelé "motilité aventurière". En 2023, elle a entrepris un court postdoctorat dans le même laboratoire CNRS-LISM, sous la direction du Dr Latifa Elantak et du Dr Romain Mercier. Son projet de recherche visait à déchiffrer le mécanisme moléculaire derrière l'activation des pili de type IVa, cruciaux pour la motilité de twitching.
Actuellement, elle est en postdoctorat au Birkbeck College à Londres, sous la supervision du Prof. Carolyn A. Moores. Son nouveau projet se concentre sur le complexe Arp2/3, un régulateur critique de la dynamique de l'actine dans les cellules, pour éclaircir comment les variations structurales au sein de ce complexe influencent la migration cellulaire et le développement des fibres musculaires.
Contact
91, La Canebière 13001 Marseille / 39, Hazelbourne road SW12 9NU London
Twitter: Bo At @BouchraATTIA
https://www.facebook.com/attia.bouchra.1
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Résumé de l'article
Cell motility universally relies on spatial regulation of focal adhesion complexes (FAs) connecting the substrate to cellular motors. In bacterial FAs, the Adventurous gliding motility machinery (Agl-Glt) assembles at the leading cell pole following a Mutual gliding-motility protein (MglA)–guanosine 5′-triphosphate (GTP) gradient along the cell axis. Here, we show that GltJ, a machinery membrane protein, contains cytosolic motifs binding MglA-GTP and AglZ and recruiting the MreB cytoskeleton to initiate movement toward the lagging cell pole. Combining NMR spectroscopy for structure and interaction studies to motility assays and FAs dynamics monitored by TIRF microscopy, we identified that MglA-GTP binding triggers a conformational shift in an adjacent GltJ zinc-finger domain, facilitating MglB recruitment near the lagging pole. Thus, GltJ acts as a molecular switch that prompts GTP hydrolysis by MglA, leading to complex disassembly. The GltJ protein emerges as a new class of molecular switches that act in concert with GTPases to control FA activity spatially.
