Laboratoire de Biologie Structurale de la Cellule, BIOC, Ecole polytechnique, CNRS. "Role of aIF5B in archaeal translation initiation." Nucleic Acids Research, 50, 6532–6548, https://doi.org/10.1093/nar/gkac490
Kazan R., Bourgeois G., Lazennec-Schurdevin C., Larquet E., Mechulam Y., Coureux P.-D., Schmitt E.
Cv
Ramy Kazan, 26 ans, a obtenu sa licence de biochimie générale à l’Université Libanaise en 2016, son master de l’Université Paris-Saclay en 2018, et finalement son Doctorat de l’Institut Polytechnique de Paris en Juin 2022. Son travail de thèse a porté sur l’étude du démarrage de la traduction archée par des méthodes d’analyse structurale, notamment la cryo-microscopie électronique au sein du Laboratoire de Biologie Structurale de la Cellule (UMR 7654, BIOC, École polytechnique – CNRS), sous la direction du Dr. Emmanuelle Schmitt et du Dr. Pierre-Damien Coureux. Ramy Kazan a, en particulier, déterminé la structure tridimensionnelle par cryo-EM à 2.7 Å d’un complexe impliquant la petite sous-unité du ribosome, un ARN messager modèle, l’ARNt initiateur méthionylé et les facteurs d’initiation aIF5B et aIF1A de l’archée, Pyrococcus abyssi. Une protéine homologue à aIF5B existant chez les eucaryotes, les données obtenues contribuent également à la connaissance des mécanismes de traduction chez les eucaryotes et à la compréhension de leur évolution.
Contact
Ramy Kazan
Laboratoire de Biologie Structurale de la Cellule, BIOC, Ecole polytechnique, CNRS,
Institut Polytechnique de Paris, 91128 Palaiseau cedex,
France
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Résumé de l'article
In eukaryotes and in archaea late steps of translation initiation involve the two initiation factors e/aIF5B and e/aIF1A. In eukaryotes, the role of eIF5B in ribosomal subunit joining is established and structural data showing eIF5B bound to the full ribosome were obtained. To achieve its function, eIF5B collaborates with eIF1A. However, structural data illustrating how these two factors interact on the small ribosomal subunit have long been awaited. The role of the archaeal counterparts, aIF5B and aIF1A, remains to be extensively addressed. Here, we study the late steps of Pyrococcus abyssi translation initiation. Using in vitro reconstituted initiation complexes and light scattering, we show that aIF5B bound to GTP accelerates subunit joining without the need for GTP hydrolysis. We report the crystallographic structures of aIF5B bound to GDP and GTP and analyze domain movements associated to these two nucleotide states. Finally, we present the cryo-EM structure of an initiation complex containing 30S bound to mRNA, Met-tRNAiMet, aIF5B and aIF1A at 2.7 Å resolution. Structural data shows how archaeal 5B and 1A factors cooperate to induce a conformation of the initiator tRNA favorable to subunit joining. Archaeal and eukaryotic features of late steps of translation initiation are discussed.
