IJPB, INRA, AgroParisTech, CNRS, Université Paris-Saclay, 78000, Versailles, France Arabidopsis thaliana DGAT3 is a [2Fe-2S] protein involved in triacyglycerol metabolism Scientific Report, 8, 17254 (2018) Aymé L., Arragain S., Canonge M., Baud S., Touati N., Binet L., Jagic F., Louis-Mondésir C., Briozzo P., Fontecave M., Chardot T.
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Laure Aymé, 30 ans est actuellement en post-doctorat à l’Institut Français du Pétrole Energies nouvelles (Rueil-Malmaison), où elle étudie l’activité de cellulases microbiennes impliquées dans la dégradation de co-produits agricoles. Après des études à l’AgroParisTech où elle s’est spécialisée en ingénierie des biomolécules, elle a réalisé sa thèse dans l’équipe du Dr Thierry Chardot (Institut Jean-Pierre Bourgin, INRA, Versailles). Cette thèse, soutenue en 2016, a porté sur la caractérisation de l’activité d’enzymes appartenant aux différentes familles de diacylglycérol acyltransférases (DGATs). Celles-ci catalysent l’étape finale et limitante de la synthèse des triglycérides. Ces travaux décrivent notamment la première métalloprotéine à activité DGAT, la DGAT3 d’Arabidopsis thaliana, une protéine à centre [2Fe-2S] exprimée au cours de la germination. Le domaine de liaison de ce centre est conservé au sein de la famille DGAT3, spécifique du végétal. Ce travail, réalisé en collaboration avec le Collège de France, fait l’objet de l'article « Arabidopsis thaliana DGAT3 is a [2Fe-2S] protein involved in TAG biosynthesis » publié dans la revue Scientific Reports.
Résumé de l'article
Acyl-CoA:diacylglycerol acyltransferases 3 (DGAT3) are described as plant cytosolic enzymes synthesizing triacylglycerol. Their protein sequences exhibit a thioredoxin-like ferredoxin domain typical of a class of ferredoxins harboring a [2Fe-2S] cluster. The Arabidopsis thaliana DGAT3 (AtDGAT3; At1g48300) protein is detected in germinating seeds. The recombinant purified protein produced from Escherichia coli, although very unstable, exhibits DGAT activity in vitro. A shorter protein version devoid of its N-terminal putative chloroplast transit peptide, Δ46AtDGAT3, was more stable in vitro, allowing biochemical and spectroscopic characterization. The results obtained demonstrate the presence of a [2Fe-2S] cluster in the protein. To date, AtDGAT3 is the first metalloprotein described as a DGAT.
