Laboratoire d'Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires LISM, CNRS-UMR7255-Marseille In vivo TssA proximity labelling during type VI secretion biogenesis reveals TagA as a protein that stops and holds the sheath Nature Microbiology 3, 1304–1313
Santin, Y.G., Doan, T., Lebrun, R., Espinosa, L., Journet, L., and Cascales, E. (2018)
Cv
Yoann Santin, 28 ans, a effectué une licence de biologie cellulaire et un master de microbiologie, biologie végétale et biotechnologie à la faculté des Sciences de Luminy (Aix-Marseille Université). Il prépare actuellement un doctorat sous la direction du Dr Eric Cascales au Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires (Institut de Microbiologie de la Méditerranée). Son projet porte sur l’étude de la structure et du mécanisme des systèmes de sécrétion de type VI. Ce système de sécrétion est complexe multi-protéines qui peut être assimilée à une nano-arbalète permettant d’injecter des effecteurs toxiques dans des cellules cibles eucaryotes ou procaryotes. Les travaux publiés dans Nature Microbiology décrivent l’assemblage de ce complexe multi-protéique et l’existence d’un nouveau partenaire jouant un rôle déterminant dans l’efficacité de cette « arme bactérienne ».
Contact
Yoann Santin PhD studentLaboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires
Équipe Cascales
CNRS - UMR7255 - 31 chemin Joseph Aiguier
CS 70071 13402 Marseille cedex 09
France
+33(0)4 91 16 41 56
https://www.cascaleslab.fr/
Résumé de l'article
The type VI secretion system (T6SS) is a multiprotein weapon used by bacteria to destroy competitor cells. The T6SS contractile sheath wraps an effector-loaded syringe that is injected into the target cell. This tail structure assembles onto the baseplate that is docked to the membrane complex. In enteroaggregative Escherichia coli, TssA plays a central role at each stage of the T6SS assembly pathway by stabilizing the baseplate and coordinating the polymerization of the tail. In this study, we adapted an assay based on APEX2-dependent biotinylation to identify the proximity partners of TssA in vivo. By using stage-blocking mutations, we define the temporal contacts of TssA during T6SS biogenesis. This proteomic mapping approach also revealed an additional partner of TssA, TagA. We show that TagA is a cytosolic protein tightly associated with the membrane. Analyses of sheath dynamics further demonstrate that TagA captures the distal end of the sheath to stop its polymerization and to maintain it under the extended conformation.
