Société Française de Biochimie et Biologie Moléculaire


Solène ITHURBIDE - PRIX ARTICLE DE L'ANNÉE 2021

Faculty of Biology, Molecular Biology of Archaea, Freiburg « Cell division in the archaeon Haloferax volcanii relies on two FtsZ proteins with distinct functions in division ring assembly and constriction. »
Nature Microbiology volume 6, pages594–605 (2021) 

https://www.nature.com/articles/s41564-021-00894-z
Yan Liao, Solenne Ithurbide, Christian Evenhuis, Jan Löwe & Iain G. Duggin

Cv

Dr Solenne Ithurbide, 33 ans, est chercheure postdoctoral à l'Université de Fribourg, en Allemagne. En 2015, elle a obtenu son doctorat à l'Université Paris-Saclay, France dans le laboratoire du Pr Susanne Sommer où elle a étudié les mécanismes de recombinaison de l'ADN chez Deinococcus radiodurans, l'un des organismes les plus radio-résistants connus à ce jour. Depuis, elle a poursuivi son intérêt pour la biologie moléculaire des organismes extrémophiles et a élargi ses recherches sur la biologie cellulaire des archées. En 2016, pour son premier poste postdoctoral, elle a rejoint le laboratoire de A / Prof Iain Duggin de l'Université de Technologie de Sydney, en Australie. Elle a étudié les mécanismes de division cellulaire chez l'archée halophile Haloferax volcanii. Dans l'étude présentée, publiée dans Nature Microbiology, Solenne et ses collègues ont révélé les rôles différents des 2 homologues de FtsZ au cours de la division cellulaire chez les Archées. FtsZ1 a un rôle majeur dans l'établissement de l'anneau de division et probablement de tout le divisome alors que FtsZ2 est principalement impliquée dans la constriction et les étapes finales de la division cellulaire. Cette étude a révélé les différences fondamentales entre les mécanismes de division cellulaire chez les Bactéries et les Archées et pose des questions intéressantes au sujet de l’évolution des mécanismes de division cellulaire. Solène poursuit actuellement ses recherches sur la division cellulaire des Archées dans le laboratoire du Pr Sonja-V. Albers à l'Université de Fribourg, Allemagne.

 

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Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser.Résumé de l'article

In bacteria, the tubulin homologue FtsZ assembles a cytokinetic ring, termed the Z ring, and plays a key role in the machinery that constricts to divide the cells. Many archaea encode two FtsZ proteins from distinct families, FtsZ1 and FtsZ2, with previously unclear functions. Here, we show that Haloferax volcanii cannot divide properly without either or both FtsZ proteins, but DNA replication continues and cells proliferate in alternative ways, such as blebbing and fragmentation, via remarkable envelope plasticity. FtsZ1 and FtsZ2 colocalize to form the dynamic division ring. However, FtsZ1 can assemble rings independent of FtsZ2, and stabilizes FtsZ2 in the ring, whereas FtsZ2 functions primarily in the constriction mechanism. FtsZ1 also influenced cell shape, suggesting it forms a hub-like platform at midcell for the assembly of shape-related systems too. Both FtsZ1 and FtsZ2 are widespread in archaea with a single S-layer envelope, but archaea with a pseudomurein wall and division septum only have FtsZ1. FtsZ1 is therefore likely to provide a fundamental recruitment role in diverse archaea, and FtsZ2 is required for constriction of a flexible S-layer envelope, where an internal constriction force might dominate the division mechanism, in contrast with the single-FtsZ bacteria and archaea that divide primarily by wall ingrowth.