Post-doctorante,
Beatson Institute, Glasgow
Pauline Herviou, 29 ans, a obtenu son diplôme d’ingénieur (spécialité biotechnologies) en 2018 à AgroParisTech (Institut de technologie des sciences du vivant, de l'alimentation et de l'environnement de Paris). Elle a ensuite réalisé un doctorat sous la direction des docteurs Anne Cammas et Stefania Millevoi au Centre de recherche en cancérologie de Toulouse (CRCT).
Son projet de thèse portait sur la fonction des G-quadruplexes d'ARN (RG4) dans la traduction des ARNm et les conséquences de ces régulations sur la progression tumorale et la résistance aux thérapies anti-cancéreuses. Son travail a d'abord identifié les protéines de liaison à l'ARN (RBP) hnRNP H/F comme des composants importants de la machinerie qui régule la structuration des RG4. Elle a ensuite montré que ces facteurs collaborent avec l'ARN hélicase DHX36 pour contrôler la traduction des ARNm contenant des RG4, et codant des protéines impliquées dans la réponse cellulaire au stress génotoxique. Cette étude a non seulement permis d’établir un lien entre la traduction RG4- dépendante et l'instabilité génétique, mais aussi d’associer ce lien à un rôle dans la résistance aux traitements génotoxiques dans les glioblastomes, des tumeurs cérébrales de très mauvais pronostic. Son travail a également identifié les RG4 comme régulateurs de l'autophagie, un mécanisme crucial pour le maintien de l'homéostasie cellulaire en situation de stress et relié au développement des tumeurs et la résistance aux thérapies anti-cancéreuses. Dans l'ensemble, les résultats de sa thèse démontrent que les interactions RG4-RBP jouent un rôle central dans le contrôle traductionnel associé à la réponse au stress, contribuant ainsi au développement des tumeurs et à la résistance aux traitements.
Après son doctorat, elle a rejoint le laboratoire du professeur Martin Bushell au Cancer Research UK Beatson Institute à Glasgow (Royaume-Uni) en tant que chercheur post-doctoral. Elle étudie actuellement le rôle d'eIF4A2 dans le contrôle de la localisation et de la traduction des ARNm traduits au réticulum endoplasmique.
