Société Française de Biochimie et Biologie Moléculaire


LAURÉAT DU PRIX ARTICLE DE L'ANNÉE 2020

Florent Waltz est le lauréat du concours de l’article de l’année 2020, pour son article paru dans Nature Plants  « Cryo-EM structure of the RNA-rich plant mitochondrial ribosome »
https://doi.org/10.1038/s41477-020-0631-5 Institut de Européen de Chimie et Biologie (IECB)

Cv

Florent WALTZ, 27 ans, est post-doctorant dans l'équipe de Yaser HASHEM « mRNA translation in eukaryotes and parasitic protozoa » à l’Institut de Européen de Chimie et Biologie (IECB), 33600 Pessac, France. Au cours de sa thèse de doctorat réalisé à l'Université de Strasbourg dans l’équipe de Philippe GIEGE, il s'est principalement intéressé à l'expression génétique dans les mitochondries. Il a notamment étudié les ribosomes mitochondriaux, ces derniers étant particulièrement divergeant des ribosomes cytosoliques eucaryotes et des ribosomes procaryotes. Après l’étude biochimique du mitoribosome de plante réalisé en thèse, révélant la présence de nombreux composants protéiques jusqu'alors inconnus, il poursuit ses travaux en post-doctorat en se focalisant sur l'étude structurale à haute résolution de ces mêmes complexes dans l’équipe de Yaser HASHEM. Cette étude a abouti à la publication de l’article intitulé « Cryo-EM structure of the RNA-rich plant mitochondrial ribosome» dans le journal Nature Plants le 6 Avril 2019, qui a notamment mis en avant les fonctions précises et le mode d’action inédit des nombreuses protéines PPR associées à ce mitoribosome. Ces dernières ayant pour rôle principal la stabilisation des longues extensions des ARN ribosomaux, mais aussi un rôle probable dans l’initiation de la traduction.

Contact

Institut de biologie moléculaire des plantes, CNRS

12 Rue du Général Zimmer, 67000 Strasbourg 

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Résumé de l'article

The vast majority of eukaryotic cells contain mitochondria, essential powerhouses and metabolic hubs. These organelles have a bacterial origin and were acquired during an early endosymbiosis event. Mitochondria possess specialized gene expression systems composed of various molecular machines including the mitochondrial ribosomes (mitoribosomes). Mitoribosomes are in charge of translating the few essential mRNAs still encoded by mitochondrial genomes. While chloroplast ribosomes strongly resemble those of bacteria, mitoribosomes have diverged significantly during evolution and present strikingly different structures across eukaryotic species. In contrast to animals and trypanosomatids, plants mitoribosomes have unusually expanded ribosomal RNAs and conserved the short 5S rRNA, which is usually missing in mitoribosomes. We have previously characterized the composition of the plant mitoribosome revealing a dozen plant-specific proteins, in addition to the common conserved mitoribosomal proteins. In spite of the tremendous recent advances in the field, plant mitoribosomes remained elusive to high-resolution structural investigations, and the plant-specific ribosomal features of unknown structures. Here, we present a cryo-electron microscopy study of the plant 78S mitoribosome from cauliflower at near-atomic resolution. We show that most of the plant-specific ribosomal proteins are pentatricopeptide repeat proteins (PPR) that deeply interact with the plant-specific rRNA expansion segments. These additional rRNA segments and proteins reshape the overall structure of the plant mitochondrial ribosome, and we discuss their involvement in the membrane association and mRNA recruitment prior to translation initiation. Finally, our structure unveils an rRNA-constructive phase of mitoribosome evolution across eukaryotes.