Université de Rennes, CNRS, IGDR, UMR6290 F35000 Rennes The structure of an elongation factor G-ribosome complex captured in the absence of inhibitors Nucleic Acids Research, 2018, Vol. 46, No. 6 3211–3217 https://doi.org/10.1093/nar/gky081Kevin Mace, Emmanuel Giudice, Sophie Chat and Reynald Gillet
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Kévin Macé, 29 ans, a suivi un parcours à l'interface santé biologie. Il a débuté par un BTS Analyses de Biologie Médicale, suivi d'une licence et d'un master en Microbiologie fondamentale et appliquée à l'Université de Rennes 1. Dans cette même Université, il a obtenu un doctorat en Biologie sous la direction du Pr Reynald Gillet (Institut: IGDR ¦ équipe: Ribosome, Bacteria and Stress). Ce travail de thèse articulé autour du ribosome mêle différentes techniques (Structure, Biochimie et Microbiologie) et applications (de l'origine de la vie à l'étude de nouveaux antibiotiques). Il effectue actuellement un post-doc sur la conjugaison bactérienne dans l'équipe du Pr Gabriel Waksman à l'Université de Birkbeck à Londres. Dans l'aticle « The structure of an elongation factor G-ribosome complex captured in the absence of inhibitors », publié dans Nucleic Acids Research, Kévin Macé et ses collaborateurs, identifie la manière dont EF-G interagit avec le ribosome en utilisant la cryo-électro-microscopie. Ces données fournissent de nouvelles informations sur la manière dont EF-G induit la translocation et permettent de comprendre le mécanisme moléculaire par lequel un antibiotique, l'acide fusidique, empêche la libération d'EF-G.
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Postdoctoral Research Scientist
Department of Biological Sciences, Birkbeck, Malet Street, London WC1E 7HX
Résumé de l'article
During translation's elongation cycle, elongation factor G (EF-G) promotes messenger and transfer RNA translocation through the ribosome. Until now, the structures reported for EF-G–ribosome complexes have been obtained by trapping EF-G in the ribosome. These results were based on use of non-hydrolyzable guanosine 5 -triphosphate (GTP) analogs, specific inhibitors or a mutated EF-G form. Here, we present the first cryo-electron microscopy structure of EF-G bound to ribosome in the absence of an inhibitor. The structure reveals a natural conformation of EF-G·GDP in the ribosome, with a previously unseen conformation of its third domain. These data show how EF-G must affect translocation, and suggest the molecular mechanism by which fusidic acid antibiotic prevents the release of EF-G after GTP hydrolysis.
