Société Française de Biochimie et Biologie Moléculaire


Léa WILHELM - Octobre 2017

Departement de génomique fonctionnelle et cancer, Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC), Illkirch, France. STARD3 mediates endoplasmic reticulum-toendosome cholesterol transport at membrane contact sites
EMBO J. 2017 May 15;36(10):1412-1433. doi: 10.15252/embj.201695917. Wilhelm LP, Wendling C, Védie B, Kobayashi T, Chenard MP, Tomasetto C, Drin G, Alpy F.

Cv

Léa WILHELM, âgée de 27 ans, a obtenu une licence Science du Vivant puis un master Physiopathologie Cellulaire et Moléculaire à l’Université de Strasbourg. Elle vient tout juste de soutenir sa thèse  (doctorat Science de la Vie et Santé à l’Université de Strasbourg) dans le laboratoire du Dr Catherine TOMASETTO à l’Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC). Ses travaux publiés dans EMBO journal révèlent l’implication de la protéine STARD3 dans la répartition du cholestérol cellulaire. En formant des contacts membranaires entre deux organites cellulaires, STARD3 permet en effet de transporter du cholestérol d’un organite à l’autre le long d’une voie encore inexplorée.

Contact

Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser.
PhD Student, Tomasetto Team

Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire
Département Génétique Fonctionnelle et Cancer
Equipe Catherine Tomasetto

67404 ILLKIRCH

Résumé de l'article

StAR-related lipid transfer domain-3 (STARD3) is a sterol-binding protein that creates endoplasmic reticulum (ER)-endosome contact sites. How this protein, at the crossroad between sterol uptake and synthesis pathways, impacts the intracellular distribution of this lipid was ill-defined. Here, by using in situ cholesterol labeling and quantification, we demonstrated that STARD3 induces cholesterol accumulation in endosomes at the expense of the plasma membrane. STARD3-mediated cholesterol routing depends both on its lipid transfer activity and its ability to create ER–endosome contacts. Corroborating this, in vitro reconstitution assays indicated that STARD3 and its ER-anchored partner, Vesicle-associated membrane protein-associated protein (VAP), assemble into a machine that allows a highly efficient transport of cholesterol within membrane contacts. Thus, STARD3 is a cholesterol transporter scaffolding ER-endosome contacts and modulating cellular cholesterol repartition by delivering cholesterol to endosomes.