Société Française de Biochimie et Biologie Moléculaire


Hélène LAUNAY - JANVIER 2017

Institute of Structural and Molecular Biology, University College London, UK. A structural ensemble of a ribosome-nascent chain complex generated during co-translational protein folding.Nat Struct Mol Biol, 2016. 23(4) pp 278-85. H. Launay*, L.D. Cabrita*, A.M.E. Cassaignau*, C.A. Waudby, T. Wlodarski, C. Camilloni, M.E. Karyadi, A.L. Robertson, X. Wang, A.S. Wentink, L.S. Goodsell, C.A. Woolhead, M. Vendruscolo, C.M. Dobson, J. Christodoulou (*equal contribution)

Cv

Hélène Launay a découvert la biochimie et la complexité de la structure des protéines pendant ses stages de Master. Lors de son doctorat à University College of London, dans l’équipe du Pr. John Christodoulou (Institut of Structural and Molecular Biology), elle a étudié comment une protéine se replie dans sa structure tridimensionnelle. Elle s’est ensuite intéressée  aux processus dynamiques des interactions de protéines modulaires dans la régulation des complexes macromoléculaires, lors d’un post-doctorat à l’université de Lille 1 (UGSF, équipe RMN et interactions moléculaires). Actuellement, elle poursuit l’étude conformationnelle des protéines et notamment des protéines intrinsèquement désordonnées responsables de la régulation cellulaire, grâce à un panel d’outils de biologie structurale (RMN, SAXS, …) au centre de recherche en cancérologie de Marseille (Institut Paoli Calmette), dans l’équipe « Integrative Structural & Chemical Biology ».

Contact

Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser., Post-Doctorante

Equipe "Integrative Structural & Chemical Biology"

Institut Paoli Calmette

Centre de Recherche en Cancérologie de Marseille

Résumé de l'article

Although detailed pictures of ribosome structures are emerging, little is known about the structural and cotranslational folding properties of nascent polypeptide chains at the atomic level. Here we used solution-state NMR spectroscopy to define a structural ensemble of a ribosome–nascent chain complex (RNC) formed during protein biosynthesis in Escherichia coli, in which a pair of immunoglobulin-like domains adopts a folded N-terminal domain (FLN5) and a disordered but compact C-terminal domain (FLN6). To study how FLN5 acquires its native structure cotranslationally, we progressively shortened the RNC constructs. We found that the ribosome modulates the folding process, because the complete sequence of FLN5 emerged well beyond the tunnel before acquiring native structure, whereas FLN5 in isolation folded spontaneously, even when truncated. This finding suggests that regulating structure acquisition during biosynthesis can reduce the probability of misfolding, particularly of homologous domains.