Société Française de Biochimie et Biologie Moléculaire


Alice VERCHERE - Septembre 2015

Alice Verchère, article du mois de septembre 2015 de la SFBBM

Laboratoire de Cristallographie et RMN Biologiques - Université Paris Descartes In vitro transport activity of the fully assembled MexAB-OprM efflux pump from Pseudomonas aeruginosa Nat Commun. 2015 Apr 22;6:6890 Verchère A, Dezi M, Adrien V, Broutin I, Picard M

Cv

Je m’appelle Alice Verchère et j’ai 27 ans. Je suis diplômée de l’Ecole Supérieure de Chimie Organique et Minérale (ESCOM à Compiègne). En parallèle de mes études d’ingénieur, j’ai effectué un Master de Biotechnologie à l’Université Technologique de Compiègne. J’ai ensuite réalisé une thèse au laboratoire de Cristallographie et RMN Biologiques à l’Université Paris Descartes sous la direction d’Isabelle Broutin et de Martin Picard. Mon sujet de thèse portait sur la résistance aux antibiotiques et plus précisément sur les pompes d’efflux de Pseudomonas aeruginosa. Durant mon doctorat, j’ai appris à manipuler des protéines membranaires, à les reconstituer en liposomes et à effectuer des tests fonctionnels impliquant des mesures de fluorescence. Je suis maintenant postdoc dans le laboratoire d’Anant Menon, au Weill Cornell Medical College à New York, où je mets en évidence des flippases (protéines responsables du flip-flop des lipides) et je mène des études fonctionnelles. Mes domaines d’intérêt sont les protéines membranaires, les membranes biologiques et la spectroscopie de fluorescence.

Contact

Alice Verchère
Department of Biochemistry
Weill Cornell Medical College
New York, New York 10065, USA
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Résumé de l'article

Antibiotic resistance is a major public health issue and many bacteria responsible for human infections have now developed a variety of antibiotic resistance mechanisms. For instance, Pseudomonas aeruginosa, a disease-causing Gram-negative bacteria, is now resistant to almost every class of antibiotics. Much of this resistance is attributable to multidrug efflux pumps, which are tripartite membrane protein complexes that span both membranes and actively expel antibiotics. Here we report an in vitro procedure to monitor transport by the tripartite MexAB-OprM pump. By combining proteoliposomes containing the MexAB and OprM portions of the complex, we are able to assay energy-dependent substrate translocation in a system that mimics the dual-membrane architecture of Gram-negative bacteria. This assay facilitates the study of pump transport dynamics and could be used to screen pump inhibitors with potential clinical use in restoring therapeutic activity of old antibiotics.