LISM, UMR7255, Institut de Microbiologie de la Méditerranée, Marseille Biogenesis and structure of a type VI secretion membrane core complex. Nature Nature 2015 Jul 30;523(7562):555-60 Durand E*, Nguyen VS*, Zoued A*, Logger L, Péhau-Arnaudet G, Aschtgen MS, Spinelli S, Desmyter A, Bardiaux B, Dujeancourt A, Roussel A, Cambillau C, Cascales E, Fronzes R
Cv
Agé de 27ans, j’ai suivi un cursus Biochimie et Microbiologie à l’université d’Aix-Marseille, puis j'ai rejoint l’équipe du Dr. Eric Cascales, dans le laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires, à l’Institut de Microbiologie de Marseille. Certaines bactéries sont capables d’utiliser un complexe multi-protéique agissant comme une véritable arbalète pour sécréter des toxines et tuer leurs congénères. L’objectif de ma thèse est de caractériser ce système, appelé Système de Sécrétion de Type VI, au niveau moléculaire : comprendre comment les sous-unités qui le composent interagissent entre elles, s’assemblent, recrutent les toxines et les sécrètent. Les données regroupées dans cet article ont permis de caractériser le complexe membranaire du système de sécrétion de type VI par une approche multidisciplinaire en utilisant une grande variété de techniques : génétique et biologie moléculaire, microscopie à fluorescence et électronique, biochimiques (gel filtration) et structurales (X-ray, SAXS), des techniques utilisées par les membres de la SFBBM.
Contact
Abdelrahim Zoued,
LISM, UMR7255
Institut de Microbiologie de la Méditerranée
31 Chemin Joseph Aiguier
13402 Marseille cedex 20
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Résumé de l'article
Bacteria share their ecological niches with other microbes. The bacterial type VI secretion system is one of the key players in microbial competition, as well as being an important virulence determinant during bacterial infections. It assembles a nano-crossbow-like structure that propels an arrow made of a haemolysin co-regulated protein (Hcp) tube and a valine–glycine repeat protein G (VgrG) spike into the cytoplasm of the attacker cell and punctures the prey’s cell wall. The nano-crossbow is stably anchored to the cell envelope of the attacker by a membrane core complex. Here we show that this complex is assembled by the sequential addition of three type VI subunits (Tss)—TssJ, TssM and TssL—and present a structure of the fully assembled complex at 11.6-A ̊ resolution, determined by negative-stain electron microscopy. With overall C5 symmetry, this 1.7-megadalton complex comprises a large base in the cytoplasm. It extends in the periplasm via ten arches to form a double-ring structure containing the carboxy-terminal domain of TssM (TssMct) and TssJ that is anchored in the outer membrane. The crystal structure of the TssMct–TssJ complex coupled to whole-cell accessibility studies suggest that large conformational changes induce transient pore formation in the outer membrane, allowing passage of the attacking Hcp tube/VgrG spike.
