Institut de Génétique Moléculaire de MontpellierProteomic and 3D structure analyses highlight the C/D box snoRNP assembly mechanism and its control. J Cell Biol. 2014 Nov 24;207(4):463-480. Bizarro J, Charron C, Boulon S, Westman B, Pradet-Balade B, Vandermoere F, Chagot ME, Hallais M, Ahmad Y, Leonhardt H, Lamond A, Manival X, Branlant C, Charpentier B, Verheggen C, Bertrand E.
Cv
J'ai 30 ans. Après une première année en faculté de médecine à Montpellier, j'ai obtenu une licence à la faculté de Perpignan, dans un parcours mi biologie/mi chimie, puis un Master.
Au cours de mon stage dans le laboratoire de Manuel Echeverria, je me suis intéressé au facteur d'assemblage NUFIP et à son rôle dans la biogenèse des C/D snoRNP chez Arabidopsis thaliana.
J'ai continué mon cursus par une thèse à la faculté de Montpellier, en étudiant le mécanisme de la biogenèse des C/D snoRNP et de la particule U4 snRNP dans les cellules humaines, dans le laboratoire d'Edouard Bertrand.
Je suis actuellement post doc dans le laboratoire de Tom Meier au Albert Einstein College of Medicine ( Bronx, NY), où je continue mes recherches sur la biogenèse d'une autre famille de particules RNP chez l'homme, les H/ACA snoRNP.
Ainsi, je me passionne particulièrement pour l'assemblage des complexes RNP et le lien que pourraient avoir les défauts de biogenèse de ces complexes avec différents type de maladie.
Contact
Jonathan BIZARRO
Department of Anatomy & Structural Biology
Albert Einstein College of Medicine
1300 Morris Park Avenue, F650
Bronx, NY 10461 USA
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Résumé de l'article
In vitro, assembly of box C/D small nucleolar ribonucleoproteins (snoRNPs) involves the sequential recruitment of core proteins to snoRNAs.
In vivo, however, assembly factors are required (NUFIP, BCD1, and the HSP90-R2TP complex), and it is unknown whether a similar sequential scheme applies. In this paper, we describe systematic quantitative stable isotope labeling by amino acids in cell culture proteomic experiments and the crystal structure of the core protein Snu13p/15.5K bound to a fragment of the assembly factor Rsa1p/NUFIP.
This revealed several unexpected features: (a) the existence of a protein-only pre-snoRNP complex containing five assembly factors and two core proteins, 15.5K and Nop58; (b) the characterization of ZNHIT3, which is present in the protein-only complex but gets released upon binding to C/D snoRNAs; (c) the dynamics of the R2TP complex, which appears to load/unload RuvBL AAA(+) adenosine triphosphatase from pre-snoRNPs; and (d) a potential mechanism for preventing premature activation of snoRNP catalytic activity.
These data provide a framework for understanding the assembly of box C/D snoRNPs.
