Faculté de Pharmacie - Université Paris Descartes Chaperoning 5S RNA assembly Genes Dev. 2015 Jul 1;29(13):1432-46. Madru C, Lebaron S, Blaud M, Delbos L, Pipoli J, Pasmant E, Réty S, Leulliot N
Cv
Clément Madru, 25 ans, est étudiant en thèse à la faculté de pharmacie de l’université Paris Descartes. Après avoir obtenu une licence à l'interface chimie/biologie à l'université d'Evry, il a poursuivi ses études en Master "ingénierie structurale et fonctionnelle des biomolécules" à l'université Paris Sud. En 2014, il a intégré l'équipe de Cristallographie des complexes moléculaires du Pr. Nicolas Leulliot, au Laboratoire de Cristallographie et RMN Biologiques, sous la direction du Dr. Simon Lebaron. Cette équipe est spécialisée dans l'étude de l'assemblage des sous-unités ribosomiques. En utilisant une combinaison d'approches structurales et fonctionnelles, il travaille actuellement sur l'assemblage de la particule 5S du ribosome chez S. cerevisae.
Contact
Laboratoire de Cristallographie et de RMN Biologiques - UMR8015
Faculté de pharmacie de l’université Paris Descartes
4 Avenue de l'Observatoire, 75006 Paris
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Résumé de l'article
In eukaryotes, three of the four ribosomal RNAs (rRNAs) ‐ the 5.8S, 18S, and 25S/28S rRNAs ‐ are processed from a single pre-rRNA transcript and assembled into ribosomes. The fourth rRNA, the 5S rRNA, is transcribed by RNA polymerase III and is assembled into the 5S ribonucleoprotein particle (RNP), containing ribosomal proteins Rpl5/uL18 and Rpl11/uL5, prior to its incorporation into preribosomes. In mammals, the 5S RNP is also a central regulator of the homeostasis of the tumor suppressor p53. The nucleolar localization of the 5S RNP and its assembly into preribosomes are performed by a specialized complex composed of Rpf2 and Rrs1 in yeast or Bxdc1 and hRrs1 in humans. Here we report the structural and functional characterization of the Rpf2‐Rrs1 complex alone, in complex with the 5S RNA, and within pre‐60S ribosomes. We show that the Rpf2‐Rrs1 complex contains a specialized 5S RNA E‐loop‐binding module, contacts the Rpl5 protein, and also contacts the ribosome assembly factor Rsa4 and the 25S RNA. We propose that the Rpf2‐Rrs1 complex establishes a network of interactions that guide the incorporation of the 5S RNP in preribosomes in the initial conformation prior to its rotation to form the central protuberance found in the mature large ribosomal subunit.
