Institut de Biologie Moléculaire et Cellulaire, UPR 9002 - CNRS Pre-B cell receptor binding to galectin-1 modifies galectin-1/carbohydrate affinity to modulate specific galectin-1/glycan lattice interactions. Nat Commun. 2015 Feb 24;6:6194
Cv
Je suis âgé de 29 ans. Mon cursus universitaire a débuté par l’obtention d’une licence en Biochimie, puis un master en Biochimie Structurale à la faculté d’Aix-Marseille.
Au cours de mon stage dans le laboratoire de Françoise Guerlesquin (IMR-Marseille), je me suis intéressé à l’étude structurale de la pseudo chaine légère du récepteur pre-B. J’ai continué mon cursus par une thèse dans cette équipe (LISM-Marseille) sous la direction de Latifa Elantak, puis comme ATER. Mon projet de recherche visait à identifier les bases moléculaires de l’activation du récepteur pré-B. Pour cela, j’ai utilisé une combinaison d'approches biophysiques (ITC, RMN, ...) et d'expériences de glycomique fonctionnelle (lectin microarrays, glycan arrays, …).
Je suis actuellement postdoc à l’IBMC de Strasbourg dans le laboratoire « Architecture et Réactivité de l’ARN », dans l’équipe de Roland Marquet et Jean-Christophe Paillart.
Mon projet consiste à identifier l’interrupteur moléculaire du VIH-1 qui régule le passage du mode de fixation spécifique lors de la sélection de l’ARN génomique dans le cytoplasme par la protéine Gag, à un mode de fixation non-spécifique au moment de l’assemblage au niveau de la membrane plasmique.
Contact
Jeremy Bonzi
UPR 9002 - CNRS - Architecture et Réactivité de l'ARN
Institut de Biologie Moléculaire et Cellulaire
15, rue René Descartes
67084 Strasbourg - FRANCE
This email address is being protected from spambots. You need JavaScript enabled to view it.
Résumé de l'article
Galectins are glycan-binding proteins involved in various biological processes including cell/cell interactions. During B-cell development, bone marrow stromal cells secreting galectin-1 (GAL1) constitute a specific niche for pre-BII cells. Besides binding glycans, GAL1 is also a pre-B cell receptor (pre-BCR) ligand that induces receptor clustering, the first checkpoint of B-cell differentiation.
The GAL1/pre-BCR interaction is the first example of a GAL1/unglycosylated protein interaction in the extracellular compartment. Here we show that GAL1/pre-BCR interaction modifies GAL1/glycan affinity and particularly inhibits binding to LacNAc containing epitopes.
GAL1/pre-BCR interaction induces local conformational changes in the GAL1 carbohydrate-binding site generating a reduction in GAL1/glycan affinity. This fine tuning of GAL1/glycan interactions may be a strategic mechanism for allowing pre-BCR clustering and pre-BII cells departure from their niche.
Altogether, our data suggest a novel mechanism for a cell to modify the equilibrium of the GAL1/glycan lattice involving GAL1/unglycosylated protein interactions.
