UMR 7281, laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines The oxidative inactivation of FeFe hydrogenase reveals the flexibility of the H-cluster Nature Chemistry, 6, 336–342 (2014) Nature is a valuable source of inspiration in the design of catalysts, and various approaches are used to elucidate the mechanism of hydrogenases, the enzymes that oxidize or produce H2. In FeFe hydrogenases, H2 oxidation occurs at the H-cluster,... Lire l'abstract
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J'ai 33 ans. Je suis physicien de formation (ENS Paris).
J'ai commencé à m'intéresser à la biologie puis à la chimie lors de mon DEA puis de ma thèse, que j'ai effectuée à l'ancienne section de bioénergétique au CEA de Saclay, sous la direction de Winfried Leibl.
J'y ai reconstitué une chaîne de transfert d'électrons photosyntétique dans une cellule électrochimique.
J'ai ensuite effectué un premier post-doc dans l'équipe de Christophe Léger, au laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines (BIP) à Marseille, puis un second dans l'équipe de Vincent Artero à Grenoble, où je me suis intéressé à des catalyseurs synthétiques de réduction de protons, avant de revenir à Marseille comme chargé de recherche CNRS en 2011.
Je m'intéresse aux mécanismes catalytiques de métalloenzymes rédox, que nous étudions par électrochimie directe des protéines, en mettant un accent fort sur la modélisation des données.
Contact
UMR 7281, laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines
31 Chemin Joseph Aiguier
Marseille, France
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